PROTEINE CHAPERONE / proteines chaperones / chape- rones, molecular chaperones. [‘LngC. chaperon, insotitor, sen- sut inifia[ al cuvantuiui fund: doamnil de companie pentru o tdndrd pe. care o invafii duneCe manure.] Grup eterogen, alcatuit din circa 200 molecule proteice, cele mai multe facand parte din superfamilia denumita *proteine de soc termicPROBA c. repre-zinta In mod normal 1-2% din continutui total al celulelor, In anumite conditii de stres sinteza acestora fiind amplificata. Ele sunt distribute In toate compartimentele celulei, inclusiv In dto-plasma, pentru p. c. mitocondriale existand tendinta sa se adopte denumirea de chaperonine. Desi o clasificare este difi-cila, sunt recunoscute trei familii de baza: chaperonine (Indeosebi *proteinele de soc termic cu M,. de 60 kDa, notate HSP60), familia HSP70 si HSP90. Se mai adauga enzime ale stresului oxidativ si o serie de alte molecule. Cea mai studi-ata si evidenta functie a p. c. este urmatoarea: sinteza unei proteine se efectueaza sub forma unui lant de aminoacizi, or, pentru ca proteina sa devina functionala trebuie sa doban-deasca o structura tridimensionala compacta, proces In care p. c. au un rol determinant, de unde si denumirea lor. Alte roluri ale p. c.: In sinteza si traficul proteinelor, intra- si extracelular, In translocarea si asamblarea *factorilor de transcriptie si de activare a *kinazelor proteice.
